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Ocytocine
L'ocytocine est un nonapeptide de la neurohypophyse, refermé par un pont disulfure entre les cystéines 1 et 6 et amidé à son extrémité C-terminale. Première hormone polypeptidique à avoir été synthétisée, en 1953, elle est le ligand endogène du récepteur de l'ocytocine, un récepteur couplé aux protéines G. Le flacon de 5 mg de lyophilisat sert de référence dans les travaux sur la signalisation de ce récepteur, la neuroendocrinologie hypothalamique et les comportements sociaux chez le rongeur.
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Le produit
À quoiil sert.
En 1906, Henry Dale décrit l'effet contractile d'extraits de lobe postérieur d'hypophyse sur l'utérus (Journal of Physiology). Près d'un demi-siècle plus tard, Vincent du Vigneaud et son équipe, au Cornell University Medical College de New York, établissent la séquence de l'ocytocine puis en réalisent la synthèse en 1953 (Journal of Biological Chemistry ; Journal of the American Chemical Society) — un « octapeptide amide » dans la terminologie de l'époque, qui comptait la cystine comme un seul acide aminé. Ce travail, première synthèse d'une hormone polypeptidique, lui vaut le prix Nobel de chimie en 1955. La structure établie est celle d'un cycle de six résidus fermé par le pont Cys1–Cys6, prolongé d'une queue Pro-Leu-Gly-NH2 ; elle ne diffère de l'arginine-vasopressine qu'en positions 3 et 8.
Chez les mammifères, l'ocytocine est synthétisée par les neurones magnocellulaires des noyaux paraventriculaire et supraoptique de l'hypothalamus, à partir d'un précurseur qui porte aussi la neurophysine I, puis libérée par la posthypophyse ; d'autres projections la distribuent dans le cerveau. Son récepteur humain, cloné en 1992 par Kimura et ses collègues à Osaka (Nature), compte 388 acides aminés et sept domaines transmembranaires. La voie de signalisation la plus décrite passe par les protéines Gq/11, la phospholipase C, l'IP3 et la mobilisation du calcium intracellulaire (revue de Gimpl et Fahrenholz, Physiological Reviews, 2001). La parenté avec la vasopressine se retrouve du côté des récepteurs : l'ocytocine reconnaît aussi le récepteur V1a, ce qui complique l'attribution d'un effet à un récepteur donné.
Les axes de recherche se sont étendus de la physiologie périphérique — contraction du myomètre, éjection du lait — au système nerveux central. Chez le campagnol, la distribution des récepteurs de l'ocytocine diffère entre espèces monogame et polygame (Insel et Shapiro, PNAS, 1992) ; chez la souris, l'invalidation du gène Oxt empêche la mise en place de la mémoire sociale, restaurée par l'apport d'ocytocine mais non de vasopressine (Ferguson et coll., Nature Genetics, 2000). Les travaux conduits chez l'humain font l'objet d'un débat méthodologique sur leur puissance statistique et leur reproductibilité (Walum, Waldman et Young, Biological Psychiatry, 2016). L'ocytocine de synthèse dispose depuis plusieurs décennies d'autorisations de mise sur le marché en tant que médicament ; le flacon proposé ici est un réactif de recherche, sans rapport avec ces spécialités.
- 50-56-6
- C43H66N12O12S2
- 1007,2 g/mol
- Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH2 (CYIQNCPLG-NH2 ; 9 résidus ; pont disulfure Cys1–Cys6 ; glycine C-terminale amidée)
- Ocytocine · Oxytocine · OT · α-Hypophamine · CYIQNCPLG-NH2, pont disulfure 1-6 · Acétate d'ocytocine (forme saline courante)
Lyophilisat : −20 °C, flacon scellé, à l'abri de la lumière et de l'humidité ; la forme sèche tolère quelques jours de transport à température ambiante. En solution, la chaleur et le pH gouvernent la dégradation : dans une étude de dégradation accélérée, la perte d'ocytocine intacte était la plus lente à pH 4,5, puis, par vitesse croissante, à pH 2, 7 et 9 (Hawe et coll., Pharmaceutical Research, 2009). Une solution se garde donc à 2-8 °C, de préférence en milieu légèrement acide, et s'emploie sous quelques semaines ; au-delà, aliquotez et congelez à −20 °C, une seule décongélation par aliquote. Laissez le flacon revenir à température ambiante avant ouverture.
Versez le solvant lentement contre la paroi et laissez la pastille se dissoudre sans agiter ni vortexer. Le pont Cys1–Cys6 porte la conformation cyclique de la molécule : écartez des tampons tout agent réducteur (DTT, TCEP, β-mercaptoéthanol) et évitez les pH neutres à alcalins pour un stockage prolongé, puisque c'est dans ces conditions que se forment trisulfures, tétrasulfures et dimères covalents. Aux faibles concentrations, préférez des tubes à faible adsorption. Aliquotez dès la dissolution, datez chaque tube et notez la concentration. Réservé à l'usage de laboratoire.
Questions sur ce produit
Entre la cystéine 1 et la cystéine 6. Il referme un cycle de six résidus, Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys, prolongé par une courte queue Pro-Leu-Gly dont la glycine terminale est amidée. La réduction de ce pont ouvre le cycle et donne une autre molécule, plus lourde de 2 Da, que le spectre de masse du certificat d'analyse permet de repérer. C'est aussi la raison pour laquelle les tampons réducteurs sont à proscrire.
Deux résidus seulement : l'isoleucine 3 et la leucine 8 de l'ocytocine sont remplacées, dans l'arginine-vasopressine, par une phénylalanine et une arginine. Cette proximité se prolonge au niveau des récepteurs, qui appartiennent à la même famille : l'ocytocine reconnaît aussi le récepteur V1a de la vasopressine. Attribuer un effet observé au seul récepteur de l'ocytocine suppose donc des antagonistes sélectifs ou des modèles invalidés.
Les peptides de ce type sont habituellement isolés sous forme de sel, le plus souvent acétate, ce qui rend la masse pesée supérieure à celle de la base libre indiquée sur cette fiche. Le certificat d'analyse du lot précise la forme saline, la teneur nette en peptide et la pureté mesurée par CLHP ; c'est cette teneur nette qui sert au calcul d'une concentration. Une partie de la littérature exprime en outre les quantités d'ocytocine en unités d'activité biologique plutôt qu'en masse : vérifiez l'unité avant de reprendre un protocole publié.
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