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TB-500
Le TB-500 est un peptide de synthèse apparenté à la thymosine β4, protéine de 43 acides aminés décrite comme le principal peptide séquestrant l'actine monomérique dans de nombreux types cellulaires. Son nom recouvre deux réalités : dans les bases de données chimiques et la littérature antidopage, il désigne l'heptapeptide Ac-LKKTETQ, fragment 17-23 de la thymosine β4 acétylé en N-terminal ; sur une partie du marché, il sert aussi d'appellation à la thymosine β4 de synthèse entière. Proposé en flacons lyophilisés de 5 mg et de 10 mg, il se rattache à une littérature qui porte sur la migration cellulaire et la réparation tissulaire en modèles précliniques et, pour le fragment, sur sa détection analytique.
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Le produit
À quoiil sert.
La thymosine β4 a été séquencée en 1981 par Low, Hu et Goldstein à partir de la « fraction 5 » de thymus de veau (Proceedings of the National Academy of Sciences) : 43 résidus, extrémité N-terminale acétylée. D'abord considérée comme une hormone thymique, elle a été reconnue en 1991 par Safer, Elzinga et Nachmias comme identique au peptide Fx, qui forme un complexe 1:1 avec l'actine monomérique et en freine la polymérisation (Journal of Biological Chemistry). Des travaux menés au National Institute of Dental and Craniofacial Research, avec Hynda Kleinman et Allan Goldstein, ont ensuite rapporté une réépithélialisation et un dépôt de collagène accrus dans un modèle de plaie cutanée de pleine épaisseur chez le rat (Malinda et coll., Journal of Investigative Dermatology, 1999). À Dallas, l'équipe de Deepak Srivastava a décrit la formation d'un complexe avec PINCH et la kinase ILK, suivie d'une activation d'Akt, dans des cardiomyocytes et dans un modèle murin de ligature coronaire (Bock-Marquette et coll., Nature, 2004).
Le segment 17-23, Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln, est décrit comme le site de liaison à l'actine de la protéine. En 2003, l'équipe du NIDCR déjà citée a rapporté qu'un heptapeptide synthétique non acétylé reproduisant ce segment favorisait la réparation cutanée chez des souris âgées à un niveau comparable à celui de la molécule mère (Philp et coll., Wound Repair and Regeneration). Le nom TB-500 est apparu plus tard, avec une préparation vétérinaire : en 2012, le laboratoire de contrôle antidopage de l'université de Gand y a identifié puis synthétisé l'heptapeptide acétylé Ac-LKKTETQ (Esposito et coll., Drug Testing and Analysis), et le laboratoire hippique du Hong Kong Jockey Club a décrit ses métabolites et leur détection dans le plasma et l'urine du cheval (Ho et coll., Journal of Chromatography A). C'est cette molécule que PubChem et le registre GSRS de la FDA enregistrent sous le nom TB-500 : CAS 885340-08-9, formule C38H68N10O14, masse voisine de 889 g/mol selon PubChem. En 2024, une équipe du centre de contrôle antidopage du KIST, à Séoul, relevait que les effets biologiques propres de la forme acétylée restaient peu documentés ; en culture de fibroblastes, seul son métabolite Ac-LKKTE se distinguait du témoin dans un essai de cicatrisation, et les auteurs lui attribuaient l'activité rapportée jusque-là (Rahaman et coll., Journal of Chromatography B).
Une partie du marché emploie néanmoins le nom TB-500 pour la thymosine β4 de synthèse entière, de masse voisine de 4 963 g/mol. Les deux molécules diffèrent d'un facteur supérieur à cinq en masse, n'ont ni la même littérature ni le même comportement en solution, et les données obtenues sur la protéine entière ne se transposent pas d'office au fragment. C'est pourquoi cette fiche ne retient ni numéro CAS, ni formule, ni masse, ni séquence : le certificat d'analyse du lot, et en particulier son spectre de masse, indique laquelle des deux molécules le flacon contient.
- TB500 · TB 500 · Ac-LKKTETQ (molécule enregistrée sous le nom TB-500 dans PubChem et le registre GSRS) · Fragment 17-23 N-acétylé de la thymosine β4 · Thymosine β4 de synthèse (appellation employée par une partie du marché, molécule distincte du fragment)
Lyophilisat : −20 °C, flacon scellé, à l'abri de la lumière et de l'humidité ; sous forme sèche, la poudre supporte quelques jours de transport à température ambiante. Après reconstitution : 2 à 8 °C et emploi sous deux à quatre semaines, ou aliquotage puis congélation à −20 °C ou −80 °C, à raison d'une seule décongélation par aliquote. Si le lot contient la thymosine β4 entière, sa méthionine en position 6 s'oxyde en solution : limitez l'exposition à l'air et à la lumière. Laissez toujours le flacon revenir à température ambiante avant de l'ouvrir, pour éviter la condensation sur la poudre.
Centrifugez brièvement le flacon pour ramener la poudre au fond, puis versez le solvant lentement contre la paroi et laissez la pastille se dissoudre sans agitation ; ni vortex ni mousse, qui dénaturent les peptides à l'interface air-liquide. Avant toute série de mesures, rapprochez la masse inscrite sur le certificat d'analyse de la molécule attendue par le protocole : voisine de 889 g/mol pour Ac-LKKTETQ, de 4 963 g/mol pour la thymosine β4 entière. Le calcul des concentrations molaires en dépend directement. Aliquotez dans des tubes à faible adsorption et datez chaque tube. Réservé à l'usage de laboratoire.
Questions sur ce produit
Pas nécessairement, et c'est la première question à trancher. La thymosine β4 est une protéine de 43 acides aminés ; le nom TB-500 est enregistré dans PubChem et dans le registre GSRS de la FDA pour un heptapeptide, Ac-LKKTETQ, qui reproduit le segment 17-23 de cette protéine avec une acétylation N-terminale. Une partie du marché emploie pourtant le même nom pour la protéine entière de synthèse. Deux molécules circulent donc sous une même étiquette, alors que leurs masses, leurs littératures et leurs comportements en solution diffèrent.
Par le certificat d'analyse du lot, et plus précisément par son spectre de masse : la thymosine β4 entière donne une masse voisine de 4 963 g/mol, le fragment Ac-LKKTETQ une masse voisine de 889 g/mol, un écart qui ne laisse aucune ambiguïté à la lecture. Les formats de 5 mg et de 10 mg ne diffèrent que par la quantité de lyophilisat, livré sans solvant ; la concentration finale dépend du volume de reconstitution retenu par le laboratoire.
Pas automatiquement. L'essentiel de la littérature — séquestration de l'actine, migration cellulaire, cicatrisation cutanée chez le rat, réparation cardiaque chez la souris — porte sur la protéine entière. Pour le segment 17-23, les données biologiques publiées sont rares : un heptapeptide non acétylé a été étudié chez la souris âgée en 2003, et une étude de 2024 conclut que les effets propres de la forme acétylée restent peu documentés. La plupart des publications consacrées à Ac-LKKTETQ relèvent de la chimie analytique et du contrôle antidopage.
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