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Longévité & GH
IGF-1 LR3
L'IGF-1 LR3, ou Long R3 IGF-I, est un analogue, de 83 acides aminés, de l'IGF-1 humain, d'environ 9,1 kDa. Il reprend les 70 résidus de l'IGF-1 et ses trois ponts disulfure, à une substitution près : l'acide glutamique 3 est remplacé par une arginine (« R3 »). La chaîne est précédée d'une extension N-terminale de 13 acides aminés (« Long »). Ces deux modifications rendent son affinité pour les protéines de liaison des IGF (IGFBP) environ mille fois plus faible que celle de l'IGF-1, alors que sa liaison au récepteur de l'IGF-1 (IGF-1R) n'est réduite que d'un facteur trois environ. Il est proposé en flacon lyophilisé de 1 mg. Il sert de ligand de l'IGF-1R peu capté par les IGFBP, en culture cellulaire, notamment en milieu sans sérum, et dans des modèles animaux de l'axe GH–IGF-1.
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1
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- Colis discret
- 1 mg
- 2–8 °C
- 24–48 h
Le produit
À quoiil sert.
Une forme naturelle de l'IGF-1 privée de ses trois premiers acides aminés, Gly-Pro-Glu, isolée du colostrum bovin, s'était montrée environ dix fois plus active que l'IGF-1 sur des myoblastes de rat (Francis et coll., Biochemical Journal, 1988). Bagley et ses collègues (Biochemical Journal, 1989) l'ont expliqué : cette des(1-3)IGF-I échappe aux protéines de liaison sécrétées par les cellules. L'équipe de Francis, Ballard et Wallace, à Adélaïde, a alors remplacé le glutamate 3 : l'[Arg3]IGF-I se lie très mal à l'IGFBP-2 et un peu moins bien que l'IGF-1 au récepteur (King et coll., Journal of Molecular Endocrinology, 1992). La même année, dans la même revue, Francis et ses collègues ont décrit la forme « Long » : la protéine de fusion produite chez Escherichia coli, non clivée, qui porte en N-terminal les 11 premiers acides aminés de la GH porcine méthionylée suivis de Val-Asn, extension hydrophobe qui, selon les auteurs, semblait faciliter le repliement. Six IGFBP lient l'IGF-1 avec une affinité égale ou supérieure à celle de son récepteur ; dans la circulation, elles en retiennent l'essentiel et règlent son passage vers les tissus. L'IGF-1 LR3 se lie environ mille fois moins que l'IGF-1 à l'IGFBP-3, à l'IGFBP-4 et aux IGFBP du plasma de rat (Ballard et coll., Growth Regulation, 1993), et trois fois moins au récepteur (Tomas et coll., Biochemical Journal, 1992). Son activité dépend donc du milieu : supérieure à celle de l'IGF-1 sur les myoblastes L6, qui sécrètent des IGFBP, elle lui est inférieure sur des fibroblastes d'embryon de poulet, qui n'en sécrètent pas de façon détectable (Francis et coll., 1992). Il agit par l'IGF-1R, tyrosine kinase qui engage les voies PI3K–Akt et Ras–MAP kinases, et active aussi le récepteur de l'insuline dans certaines cellules. En RMN, Laajoki et ses collègues (Journal of Biological Chemistry, 2000) ont décrit un domaine IGF-1 de structure proche de l'IGF-1, une extension flexible et une réorientation des trois premiers résidus de ce domaine, qu'ils relient à la moindre liaison aux IGFBP. En culture, il remplace l'insuline dans des milieux sans sérum pour cellules CHO et HEK293 (Morris et Schmid, Biotechnology Progress, 2000 ; Voorhamme et Yandell, Molecular Biotechnology, 2006). Chez le rat, l'équipe d'Adélaïde l'a comparé à l'IGF-1 sur des paramètres de croissance, dont celle de l'intestin (Tomas et coll., Biochemical Journal, 1992 ; Journal of Endocrinology, 1993). Sa clairance métabolique était environ dix fois plus rapide que celle de l'IGF-1 chez la rate non gestante, et trois fois chez la rate gestante, dont les IGFBP plasmatiques sont réduites (Bastian et coll., Journal of Endocrinology, 1993). Les réponses varient selon l'espèce : croissance de certains organes sans croissance corporelle chez le cobaye (Conlon et coll., Journal of Endocrinology, 1995), croissance ralentie et sécrétion de GH diminuée chez le porc (Dunaiski et coll., Journal of Endocrinology, 1997). Aucune étude chez l'humain n'a été publiée dans une revue à comité de lecture ; aucune demi-vie humaine n'est documentée (Dominikowski et coll., Frontiers in Endocrinology, 2026). L'IGF-1 recombinant de séquence native, la mécasermine, est autorisé comme médicament aux États-Unis depuis 2005 et dans l'Union européenne depuis 2007 ; l'IGF-1 LR3 n'a reçu aucune autorisation de mise sur le marché. Le produit vendu ici est un réactif de recherche.
- 143045-27-6
- C400H619N111O115S9
- 9 111,5 g/mol
- MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA (83 résidus ; extension N-terminale de Met1 à Asn13 : les 11 premiers acides aminés de l'hormone de croissance porcine méthionylée, puis Val-Asn ; de Gly14 à Ala83 : IGF-1 humain, UniProt P05019, résidus 49 à 118 du précurseur, avec Arg16 à la place du Glu3 natif ; ponts disulfure Cys19–Cys61, Cys31–Cys74 et Cys60–Cys65 ; séquence enregistrée au FDA GSRS, UNII M9L22Y19H9)
- Long R3 IGF-I · LR3-IGF-I · LR3IGF-I · LongR3-IGF-I · Long [Arg3]-IGF-I · Long-(Arg3)-IGF-I · Long R3 insulin-like growth factor-I
Lyophilisat : −20 °C, flacon scellé, à l'abri de la lumière et de l'humidité ; la poudre sèche supporte quelques jours de transport à température ambiante. Elle n'est pas pour autant inaltérable : sur l'IGF-1, l'oxydation de la méthionine 59 progresse à l'état solide comme en solution, d'autant plus vite que la température, la lumière et l'oxygène augmentent (Fransson et coll., Pharmaceutical Research, 1996). L'IGF-1 LR3 porte trois méthionines, en positions 1, 5 et 72 ; la 72 est la méthionine 59 de l'IGF-1. Après reconstitution : 2 à 8 °C, à l'obscurité, en solution mère concentrée, de l'ordre de 1 mg/ml, à ne diluer qu'au moment de l'emploi ; très diluée, une protéine de 9 kDa se perd par adsorption sur le verre et le plastique. Entre 2 et 8 °C, les fiches de fournisseurs limitent la garde d'une solution aqueuse à une semaine environ ; en acide acétique 100 mM, le principal producteur de la protéine recombinante l'étend à douze mois pour sa propre préparation. Pour une garde plus longue, aliquoter en une fois, congeler à −20 °C ou −80 °C et ne décongeler chaque aliquote qu'une fois.
Laisser le flacon revenir à température ambiante avant ouverture. Verser le solvant lentement contre la paroi, sans viser la pastille, puis faire tourner doucement jusqu'à dissolution complète ; ni vortex, ni secousse, ni mousse. Les fiches techniques divergent sur le solvant : le principal producteur de la protéine recombinante recommande l'acide acétique 100 mM, à 1 mg/ml ou plus ; d'autres fournisseurs indiquent l'eau stérile. Le choix dépend de l'expérience prévue. Exclure des tampons les agents réducteurs (DTT, TCEP, β-mercaptoéthanol), qui ouvrent les trois ponts disulfure ; sur l'IGF-1, le tampon phosphate et la lumière accélèrent l'oxydation de la méthionine. Contre l'adsorption : tubes à faible adsorption, filtres PVDF ou PES plutôt qu'acétate de cellulose, et protéine porteuse, comme l'albumine à 0,1 %, dans les dilutions de travail. Écarter une solution trouble, dater chaque aliquote. Réservé à l'usage de laboratoire.
Questions sur ce produit
« R3 » désigne la substitution qui remplace l'acide glutamique 3 de l'IGF-1 humain par une arginine. « Long » désigne les 13 acides aminés ajoutés en N-terminal : les 11 premiers de l'hormone de croissance porcine méthionylée, suivis de Val-Asn, hérités de la protéine de fusion qui servait à produire l'IGF-1 chez Escherichia coli (Francis et coll., 1992). L'ensemble compte 83 résidus et pèse environ 9,1 kDa, contre 70 résidus et environ 7,6 kDa pour l'IGF-1.
Par sa liaison aux IGFBP, environ mille fois plus faible, alors que sa liaison au récepteur de l'IGF-1 n'est réduite que d'un facteur trois environ. En culture, l'écart dépend donc des IGFBP présentes dans le milieu : l'équipe d'Adélaïde l'a trouvé plus actif que l'IGF-1 sur des myoblastes L6, qui en sécrètent, et moins actif sur une lignée de fibroblastes d'embryon de poulet qui n'en sécrète pas (Francis et coll., 1992 ; Ballard et coll., 1993). L'IGF-1 recombinant de séquence native, la mécasermine, est par ailleurs un médicament autorisé ; l'IGF-1 LR3 ne l'est pas.
Aucune demi-vie humaine n'est documentée dans la littérature à comité de lecture, qui ne compte aucune étude chez l'humain (Dominikowski et coll., Frontiers in Endocrinology, 2026) ; les durées qui circulent ne citent pas de source primaire. Les données de clairance publiées viennent de l'animal. Chez le rat, Bastian et ses collègues (Journal of Endocrinology, 1993) ont mesuré, chez la rate non gestante, une clairance métabolique environ dix fois plus rapide que celle de l'IGF-1 : se liant environ mille fois moins aux IGFBP, qui retiennent l'IGF-1 dans le plasma, l'analogue y circule surtout sous forme libre.
Protocole
Du flacon à la solution.
La mise en œuvre d'un flacon de 1 mg : combien d'eau bactériostatique ajouter, ce que l'on obtient, et comment le garder. Ce protocole porte sur la préparation et la conservation au laboratoire — il ne prescrit aucun schéma d'administration.
- 01
Ajouter l'eau
0.5 ml d'eau bactériostatique, versés lentement contre la paroi du flacon, jamais directement sur la poudre.
- 02
Dissoudre
Faites tourner doucement le flacon entre les doigts jusqu'à ce que la solution soit limpide. Ne secouez pas : l'agitation dénature le peptide et fait mousser.
- 03
Ce que l'on obtient
Une solution à 2.00 mg/ml, limpide. Un trouble ou un dépôt qui persiste signale un problème : ne l'utilisez pas.
Avant reconstitution
Lyophilisat : −20 °C, flacon scellé, à l'abri de la lumière et de l'humidité ; la poudre sèche supporte quelques jours de transport à température ambiante. Elle n'est pas pour autant inaltérable : sur l'IGF-1, l'oxydation de la méthionine 59 progresse à l'état solide comme en solution, d'autant plus vite que la température, la lumière et l'oxygène augmentent (Fransson et coll., Pharmaceutical Research, 1996). L'IGF-1 LR3 porte trois méthionines, en positions 1, 5 et 72 ; la 72 est la méthionine 59 de l'IGF-1. Après reconstitution : 2 à 8 °C, à l'obscurité, en solution mère concentrée, de l'ordre de 1 mg/ml, à ne diluer qu'au moment de l'emploi ; très diluée, une protéine de 9 kDa se perd par adsorption sur le verre et le plastique. Entre 2 et 8 °C, les fiches de fournisseurs limitent la garde d'une solution aqueuse à une semaine environ ; en acide acétique 100 mM, le principal producteur de la protéine recombinante l'étend à douze mois pour sa propre préparation. Pour une garde plus longue, aliquoter en une fois, congeler à −20 °C ou −80 °C et ne décongeler chaque aliquote qu'une fois.
Après reconstitution
Au réfrigérateur, entre 2 et 8 °C, à l'abri de la lumière. La solution se garde nettement moins longtemps que la poudre. Pour un stockage long, répartissez-la en aliquotes à usage unique et congelez-les : chaque cycle de congélation et décongélation dégrade un peu le peptide.
Manipulation
Laisser le flacon revenir à température ambiante avant ouverture. Verser le solvant lentement contre la paroi, sans viser la pastille, puis faire tourner doucement jusqu'à dissolution complète ; ni vortex, ni secousse, ni mousse. Les fiches techniques divergent sur le solvant : le principal producteur de la protéine recombinante recommande l'acide acétique 100 mM, à 1 mg/ml ou plus ; d'autres fournisseurs indiquent l'eau stérile. Le choix dépend de l'expérience prévue. Exclure des tampons les agents réducteurs (DTT, TCEP, β-mercaptoéthanol), qui ouvrent les trois ponts disulfure ; sur l'IGF-1, le tampon phosphate et la lumière accélèrent l'oxydation de la méthionine. Contre l'adsorption : tubes à faible adsorption, filtres PVDF ou PES plutôt qu'acétate de cellulose, et protéine porteuse, comme l'albumine à 0,1 %, dans les dilutions de travail. Écarter une solution trouble, dater chaque aliquote. Réservé à l'usage de laboratoire.
Et pour un autre volume d'eau
Le calculateur est pré-rempli sur un flacon de 1 mg. Changez le volume d'eau pour voir ce que donne chaque prélèvement, lu en graduations de seringue à insuline.
Ce que donnent quelques prélèvements
| Prélèvement | Graduations | Lecture |
|---|---|---|
| 0.1 mg | 5 | bonne |
| 0.25 mg | 12.5 | idéale |
| 0.5 mg | 25 | idéale |
| 1 mg | 50 | idéale |
Calcul de dilution. Il dit combien de liquide prélever pour un nombre de milligrammes donné — rien d'autre. Produits réservés à la recherche en laboratoire.
Procédure
Trois étapes.Sans compte.
- 01
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- 02
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- 03
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